羅斯曼折疊
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羅斯曼折疊（英語：Rossmann fold）是一種蛋白質結構基序，常見于核苷酸結合蛋白質，特別是輔因子NAD結合蛋白。該結構由兩個重復的部分組成，每個部分包括6個平行的β折疊與兩對α螺旋形成β-α-β-α-β的拓撲結構。因為每一個羅斯曼折疊可以和一個核苷酸結合，像NAD等二核苷酸的結合域包括二個成對的羅斯曼折疊，分別和輔因子的一個核苷酸部份結合。單一的羅斯曼折疊可以和單核苷酸結合，例如輔因子FMN。
該結構以邁克爾·羅斯曼命名，因其第一個發現這種多見于核苷酸結合蛋白（比如一些脫氫酶）的折疊結構[1]。
在1989年，魏茨曼科學研究學院的Israel Hanukoglu發現一些酶的NADP結合位點與和NAD結合的基序在序列一致性上有所不同[2]，這一發現可以被用來重建輔酶特異性的酶[3]。
參考文獻
- ↑ Rao S, Rossmann M. Comparison of super-secondary structures in proteins. J Mol Biol. 1973, 76 (2): 241–56. doi:10.1016/0022-2836(73)90388-4. PMID 4737475.
- ↑ Hanukoglu, I.; Gutfinger, T.. cDNA sequence of adrenodoxin reductase. Identification of NADP-binding sites in oxidoreductases.. Eur J Biochem. Mar 1989, 180 (2): 479–84. doi:10.1111/j.1432-1033.1989.tb14671.x. PMID 2924777.
- ↑ Scrutton NS, Berry A, Perham RN. Redesign of the coenzyme specificity of a dehydrogenase by protein engineering.. Nature. January 1990, 343 (6253): 38–43. doi:10.1038/343038a0. PMID 2296288.
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參考來源
出自A+醫學百科 “羅斯曼折疊”條目 http://m.lai228.com/w/%E7%BD%97%E6%96%AF%E6%9B%BC%E6%8A%98%E5%8F%A0 轉載請保留此鏈接
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