生物化學與分子生物學/凝血酶原的激活
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凝血酶原(Ⅱ，prothrombin)是含582氨基酸殘基的酶原，被因子Xa在Arg－Thr及Arg－Ile處切開，切除N端274個氨基酸殘基，余下308個氨基酸殘基分成A、B兩條肽鏈，由一個硫鍵相連，即為凝血酶(thrombin)。(圖10-5)因子Va無酶活性，但可使Xa的活性增強350倍，加速凝血酶的生成。磷脂膠粒與酶(Xa)和底物(凝血酶原)之間借Ca＋＋作為橋相連。因凝血酶原肽鏈的N未端含有10個γ羧基谷氨酸殘基。相鄰的羧基可與Ca＋＋形成復合體。另一方面，Ca＋＋又可與磷脂中磷酸基結合，這樣使Xa和Va與凝血酶原接觸在一起，于是Xa將凝血酶原水解為凝血酶(圖10-6)。
圖10-5 因子Xa激活凝血酶原示意圖
圖10-6 凝血酶的生成
凝血酶原及因子Ⅶ、Ⅺ、Ⅹ均由肝合成，合成過程中需要維素K作為輔因子。缺乏Vitk則生成異常凝血酶原，只有正常活性的1?%。研究表明Vitk參與凝血酶原γ羧基谷氨酸的生成。Vitk參與羧基化的機理為：氫醌型Vitk在酶的催化下奪去γC上的一個質子，使γ－C呈陰離子，而和CO2結合。2，3環氧Vitk則在酶催化下被硫辛酸還原而重復利用，因而Vitk在此羧化反應中起輔酶的作用。(圖10-7)
圖10-7 維生素K在谷氨酸殘基r－羧化反應中的作用(維生素K循環)
 凝血酶原激活物的生成 | 纖維蛋白原轉變為纖維蛋白  |
出自A+醫學百科 “生物化學與分子生物學/凝血酶原的激活”條目 http://m.lai228.com/w/%E7%94%9F%E7%89%A9%E5%8C%96%E5%AD%A6%E4%B8%8E%E5%88%86%E5%AD%90%E7%94%9F%E7%89%A9%E5%AD%A6/%E5%87%9D%E8%A1%80%E9%85%B6%E5%8E%9F%E7%9A%84%E6%BF%80%E6%B4%BB 轉載請保留此鏈接
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